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化学 高校生

アミド結合の数の求め方教えてください🥺💦

といい,特に,鎖式のポリアミド系合成繊維をナイロンという。 ナイロンには単量 第5問 次の文章を読み, 問い(問1~4)に答えよ。示最気 D(配点 16) 銀 5 「解答番号 1 の 体の違いから、さまざまな種類のものがある。代表的なものがナイロン 66 で 1935年にアメリカのカロザースによって世界で初めて開発された。日本では 1941 年にナイロン6が開発された。 ナイロンAがある。 Aはヘキサメチレンジアミンとジカルボン酸Bの縮合重合に よって生じる。ジカルボン酸Bは次の図1のような構造である。権を1.0Lとす HO-C-(CH)x-C-OH II O 0 <3.6× 10 図1 ジカルボン酸B 3.6× 10 ナイロンAは次の図2のように, 一つの末端にはアミノ基,もう一方の末端には カルボキシ基が存在する。 10md/L 得られた溶液を C改 銀の京色沈殿が生じた。 さら HO-C-(CH)xC-NA(CH)。-N-H だし、 銀水溶液の H Jn C液の体積を200,0mL と OH, 図2 ナイロンA ナイロンAを1.26gとり, 有機溶媒に溶かしたのち, 0.0100 mol/L の塩酸で中 和滴定したところ, 中和点までに15.0mL を要した。 ただし, 滴定中に加水分解反 応は起こらないものとする。また, 168.00gのナイロンAを完全に加水分解したと ころ, 191.40 gの単量体の混合物が得られた。 lnol/1 10

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化学 高校生

(1)Cです 2枚目の画像のようにもなるのではないかと思いました なぜだめなんですか?

分子式 CaH1603N2のジペプチドAは, 加水分解すると2種類のアミノ酸B, Cに 題72 ペプチド ふ子式 CaH16OgN2 のジペプチドAは,加水分解すると2種類のアミノ酸B, Cに しる。BとCはどちらも不斉炭素原子があり,BはCよりも分子量が小さい。 平学異性体を除き,BとCの可能な構造式を全て記せ。 Aでは、光学異性体を除けば何種類の構造異性体が可能か。 » 270|| 271 HN-CH(R) -CO-NH-CH (R')-COOH これより R, R'を考える。 Kev Point 解法(1) 分子式 CgH160gN2 のジペプチドは, センサー ●アミノ基,カルボキシ基, アミド結合の数から側鎖 の炭素数を求める。 ●グリシン:不斉炭素原子 をもたない a-アミノ酸 ●異なる2つのアミノ酸の ペプチド結合の仕方には, 2通りある。 HeN-CH-C-N-CH-COOH HeN-CH(R) -CO-NH-CH(R')-CcoOH と表せ,分子式から末端の-NH2. -COOH, アミド結合の -NH-CO- の分の原子を引くと, 残る原子は, CgH160gN2-(NH2+COOH+NHCO) =CgH160gN2-C2H4O3N2=CgH12 より(CH2)6である。この(CH2)6が-CH(R)-, -CH (R')- を 形成する。アミノ酸B, Cは B HN-CH-COOH C HN-CH-COOH R R Ri 0H R2 と表せる。-R, -R'は合わせて4個の炭素原子からなり,分 子量はBの方が小さいので, 考えられる炭素数の組み合わせ は、 N- (B, C) =(1個,3個), (0個, 4個) -R が-Hであればアミノ酸Bはグリシンとなり不斉炭素原 子をもたなくなるので,(B, C) =(1個,3個)である。 よってBはアラニンである。Cの-R'は炭素数3のアルキル 基であるのでプロピル基またはイソプロピル基である。 し→(2) アミノ酸BとCからなるジペプチドは, Bのカルボキシ基 とCのアミノ基が縮合したもの,Cのカルボキシ基とBのア ミノ基が縮合したものがある。さらにCが2種あるので, ジ ペプチドの構造異性体の数は2×2=4(種類) 解答(1)B HaN-CH-COOH HeN-CH-C-N-CH-COOH R2 0 H R」 の位置にた 正をかけたロの後) ドライヤーで加 限で なたせ ( 線部の応 CH3 C HeN-CH-COOH CH2-CH2-CHs HaN-CH-COOH CHs-CH-CHs (2)4種類

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化学 高校生

*1の操作がわからないんですけど誰か教えてくれませんか?

ル ミドは,酸(塩 基)を加えて加熱すると加水 分解されるが,本問では緩や かな反応として考慮しなくて よい。 Snri リロ)。 エタノ 酸や塩基と反応しにくい。 振り 浦点が低く,蒸発しやすい(除去しやすい)。 「207 (1) CHsNaO6, 2,4,6-トリニトロトルエン (2) 0… 2…イ) ③…() CH3 (3) A NO 2 D ON--COOCH:CHs 解説(1)元素分析値の質量%を100 から引いた残りは酸素。 37.0.2.22 . 18.5 .42.28 12 C:H:N:O= 1.0 14 16 ※D4 ※D =3.08:2.22:1.32:2.64 7:5:3:6 最小の数1.32 を1とおく。 化合物Cの組成式は, C,HsNgO。 この式量は 227 なので, 分子式も, CッHsN&O。 化合物Cはトルエンのニトロ化で生成し, 爆薬にも用いられるので, 2,4,6-トリニトロトルエン CeH:CHs(NO2)s トルエンのニトロ化では, メチル基に対してo-位とカー位がニトロ 基で置換されやすい(m-位はニトロ基で置換されにくい)。 (2)化合物Bは,トルエンのニトロ化で生成し,トルエンのカー位に置 換基をもつ物質なので, pーニトロトルエン。 よって,操作のは濃硝酸と濃硫酸の混合物(混酸)によるニトロ化。 カーニトロトルエン(B)のメチル基が, 操作②でカルボキシ基に変換 されたので, 操作②は KMnO4 による酸化。 化合物Dは,かーニト ロ安息香酸のカルボキシ基がエタノールでエェス テル化された物質なので, p-ニトロ安息香酸エチル。 化合物Dのニトロ基が, 操作③によりアミノ基に変換されたので、 操作3はスズと濃塩酸による還元。 最後に全体を,簡単な整数比 に直しておく。 ※2 ベンゼン環に結合した置換基 の種類により,次の置換基の 入りやすい位置が決まること を配向性という。 -CHs, -NH2, OH, -CI など はベンゼン環に,少し電子を 押し出す性質(電子供与性) がある。このとき,次の置換 反応は,電子密度の高くなる 0-位とか-位で起こりやすく なる(オルト·パラ 配向性)。 参考 -NO2, -COOH, -SO&H などはベンゼン環から電子を 引引っ張る性質(電子吸引性) がある。このとき、ベンン ※24 人事 イニケ

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化学 高校生

全く分からないので教えてください。

5ペプチドの加水分解 次の文章を読み, 以下の問いに答えよ。 0 ペプチド Aは7個のα-アミノ酸よりなり,各a-アミノ酸のアミノ基とカルボキシ基がそれぞれ 脱水縮合したもので, 一端にアミノ基(これをN末端という),他端にカルボキ シ基(これをC末端という)をもつ。 2 ペプチド Aは,アラニン (Ala), グリシン(Gly), グルタミン酸(Glu), セリン (Ser), リシン (Lys), ロイシン (Leu)の 6種類のアミノ酸からなる。 3 ペプチドAのN末端アミノ酸は不斉炭素原子をもたないアミノ酸で, C末端 アミノ酸は酸性アミノ酸である。 の 塩基性アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合のみを加水分解する酵素をペ プチドAに作用させると,ペプチド B, Cおよびグルタミン酸が生成した。 6ペプチドB の溶液ではビウレット反応を示したが, ペプチドCではほとんど変化が見られなかっ た。 装 アミノ酸の等職点 アミノ酸 特電点 アラニン 6.0 グリシン 6.0 グルタミン酸 3.2 セリン 5,7s リシン 9.7 ロイシン 6,0 6 ペプチドBは4個のα-アミノ酸から構成され, これを2つのペプチドに部分的に加水分解すると, それぞれのペプチドはリシン,, ロイシンとアラニン, グリシンであった。 のペプチド Aを塩酸を用いて構成アミノ酸まで完全に加水分解し, その溶液の pH を 5.8 に調整 した。この溶液の少量をろ紙の中央につけ, そのろ紙を pH5.8 の溶液に浸し, 直流電圧をかけて電 気泳動を行った。 8 電気泳動後のろ紙を乾燥させた後,ニンヒドリン試薬を噴霧して加温する と紫色の3つのスポットが現れた (右図) 。 (1) 図中のスポット (ア) , (イ) , (ウ) に含まれるアミノ酸を略号で記せ。 (2) ペプチドAのアミノ酸配列をN末端側から例にならって記せ。 例 - Phe - Met -© (名古屋市立大 改)

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化学 大学生・専門学校生・社会人

下の赤線を引いたところでペプチド結合でなくアミド結合と書いてあるところが分かりません。 ネットではペプチド結合はアミド結合でαアミノ酸どうしが脱水縮合された物と記載されてるのですがそれでも分からないので教えてください🙇‍♀️

(3) グルタチオン グルタチオン glutathione は, グルタミン酸システイン, グサシンの3つのアミノ酸からなる ペブチドである(図2-11). 抗酸化物質としてフリーラジカルや過酸化ヒ物などの活性酸素種か と細胞を保護するはたらきをする.また, 細胞内の還元的環境 (チオール環境) を維持し. 細胞内 ォンパク質中の S-S 結合を還元して, チオール基に戻す. さらに, 様々な毒物薬物, エイコサ ノイドなどの生理活性物質と結合し, 自ら細胞外へ排出されることで, 細胞を解毒するはたらきを オる(グルタチオン抱合, 4章 Column 4-2 参照), グルタミン酸とシスティン腸の結合は, 通常一 のペプチド結合ではなく, グルタミン酸側鎖のyーカルボキシ基とシステインのaーアミノ基との間 で形成されるアミド結合である.したがって, グルタチオンは2つの特異的な酵素 (yーグルタミ ルシステイン合成酵素とグルタチオン合成酵素)により段階的に生合成される (4章4-2-6 (4) 参 照)。 pep NH2 HO、 B れ、 HO a "SH グルタミン酸 システイン グリシン 図2-11 グルタチオンの構造

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