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化学 高校生

*1の操作がわからないんですけど誰か教えてくれませんか?

ル ミドは,酸(塩 基)を加えて加熱すると加水 分解されるが,本問では緩や かな反応として考慮しなくて よい。 Snri リロ)。 エタノ 酸や塩基と反応しにくい。 振り 浦点が低く,蒸発しやすい(除去しやすい)。 「207 (1) CHsNaO6, 2,4,6-トリニトロトルエン (2) 0… 2…イ) ③…() CH3 (3) A NO 2 D ON--COOCH:CHs 解説(1)元素分析値の質量%を100 から引いた残りは酸素。 37.0.2.22 . 18.5 .42.28 12 C:H:N:O= 1.0 14 16 ※D4 ※D =3.08:2.22:1.32:2.64 7:5:3:6 最小の数1.32 を1とおく。 化合物Cの組成式は, C,HsNgO。 この式量は 227 なので, 分子式も, CッHsN&O。 化合物Cはトルエンのニトロ化で生成し, 爆薬にも用いられるので, 2,4,6-トリニトロトルエン CeH:CHs(NO2)s トルエンのニトロ化では, メチル基に対してo-位とカー位がニトロ 基で置換されやすい(m-位はニトロ基で置換されにくい)。 (2)化合物Bは,トルエンのニトロ化で生成し,トルエンのカー位に置 換基をもつ物質なので, pーニトロトルエン。 よって,操作のは濃硝酸と濃硫酸の混合物(混酸)によるニトロ化。 カーニトロトルエン(B)のメチル基が, 操作②でカルボキシ基に変換 されたので, 操作②は KMnO4 による酸化。 化合物Dは,かーニト ロ安息香酸のカルボキシ基がエタノールでエェス テル化された物質なので, p-ニトロ安息香酸エチル。 化合物Dのニトロ基が, 操作③によりアミノ基に変換されたので、 操作3はスズと濃塩酸による還元。 最後に全体を,簡単な整数比 に直しておく。 ※2 ベンゼン環に結合した置換基 の種類により,次の置換基の 入りやすい位置が決まること を配向性という。 -CHs, -NH2, OH, -CI など はベンゼン環に,少し電子を 押し出す性質(電子供与性) がある。このとき,次の置換 反応は,電子密度の高くなる 0-位とか-位で起こりやすく なる(オルト·パラ 配向性)。 参考 -NO2, -COOH, -SO&H などはベンゼン環から電子を 引引っ張る性質(電子吸引性) がある。このとき、ベンン ※24 人事 イニケ

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化学 大学生・専門学校生・社会人

下の赤線を引いたところでペプチド結合でなくアミド結合と書いてあるところが分かりません。 ネットではペプチド結合はアミド結合でαアミノ酸どうしが脱水縮合された物と記載されてるのですがそれでも分からないので教えてください🙇‍♀️

(3) グルタチオン グルタチオン glutathione は, グルタミン酸システイン, グサシンの3つのアミノ酸からなる ペブチドである(図2-11). 抗酸化物質としてフリーラジカルや過酸化ヒ物などの活性酸素種か と細胞を保護するはたらきをする.また, 細胞内の還元的環境 (チオール環境) を維持し. 細胞内 ォンパク質中の S-S 結合を還元して, チオール基に戻す. さらに, 様々な毒物薬物, エイコサ ノイドなどの生理活性物質と結合し, 自ら細胞外へ排出されることで, 細胞を解毒するはたらきを オる(グルタチオン抱合, 4章 Column 4-2 参照), グルタミン酸とシスティン腸の結合は, 通常一 のペプチド結合ではなく, グルタミン酸側鎖のyーカルボキシ基とシステインのaーアミノ基との間 で形成されるアミド結合である.したがって, グルタチオンは2つの特異的な酵素 (yーグルタミ ルシステイン合成酵素とグルタチオン合成酵素)により段階的に生合成される (4章4-2-6 (4) 参 照)。 pep NH2 HO、 B れ、 HO a "SH グルタミン酸 システイン グリシン 図2-11 グルタチオンの構造

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化学 高校生

(2)の解き方がわかりません 助けてください!

9 ベプチドの加0水分解 次の文章を読み,以下の問いに答えよ。 のベプチド Aは7個のa-ァミノ酸よりなり、各ロッアミノ酸のアミノ基とカルボキシ基がぞれ ぞれ脱水輸合したもので、一端にアミノ基(これをN末語という),他にカルボキシ れをC末端という)をもつ。 2ペプチドAは、アラニン、グリシン,グルタミン酸,セリン。 リシン、ロイシンの6種類のアミノ酸からなる。 のペプチド AのN末端アミノ酸は不斉炭素原子をもたないアミノ 酸で、C末端アミノ酸は酸性ァミノ酸である。 ④塩基性アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合のみを加水分解 表 アミノ酸の等電点 アミノ酸 等電点 アラニン 6,0 6.0 グリシン」 グルタミン酸 3.2 (5.7) 9.7 セリン する酵素をペプチドAに作用させると,ペプチド B, Cおよび グルタミン酸が生成した。 5ペプチドBの溶液ではピウレット反応を示したが、ベプチドCではほとんど変化が見られな リシン 6.0 ロイシン Fプチド 6ベプチドBは4個の α-アミノ酸から構成され、これを2つのペプチドに部分的に加水分解 ると、1つはリシンとロイシン,もう1つはアラニンとグリシンが結合していた。 かった。 のペプチドAを塩酸を用いて構成アミノ酸まで完全に加水分解し、その溶液の pHを 5.8に調形 した。この溶液の少量をろ紙の中央につけ、そのろ紙を pH5.8の溶液に浸し,直流電圧をかり て電気泳動を行った。 8電気泳動後のろ紙を乾燥させた後,ニンヒドリン試薬を噴霧して加温 5.8 すると紫色の3つのスポットが現れた(右図)。 (04 名古屋市立大 改) (1)図中のスポット(ア),(イ), (ウ) に含まれるヌミノ酸を記せ。 NH。 4-6-H (イ)&リン 3ランン グリシン 05シン/ Aoy リシン CooH (2) ペプチドAのアミノ酸配列をN 末端側がら記せ。 CH- NH LOOH - タミ 32ン5 Ireサン 10酵素と基質濃度 酵素反応の反応速度は,酵素E の量ど基質S の濃度により影響される。酵 ■底力増加させた場合、反応速度はどう変化するか図示せよ。

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