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生物 高校生

問2なのですが、こういう問題の時は酵素の方が基質より多いという前提で解いていいのですか? 答えは(ii)なのですが、もしマルターゼが半分にした時基質であるマルトースよりも少なくなってしまったらグルコース生成量=マルターゼの量になってグラフは(iii)になると考えたのですが、、、

思論述 223. 競争的阻害 次の文章を読み, 下の各問いに答えよ。奇 基質によく似た物質が共存するとその酵素反応は阻害されることがあり、これを競争的 阻害という。これについて, マルトースを加水分解してグルコースを生成する酵素である マルターゼを用いて, マルトースとよく似た構造の阻害物質Xに関する次の実験を行った。 【実験A】ある濃度のマルターゼを含む緩衝液に,一定 濃度のマルトースを加えて37℃に保温し、その後、時 間を追って反応液中のグルコース生成量を測定した。 その結果、 図1に示すグラフが得られた。 10 15 グルコース生成量 【実験B】 実験 Aと同じ濃度のマルターゼを含む緩衝液 成 に,一定濃度の阻害物質 X を加えた後,反応溶液に実(mg) + 験Aと同じ濃度のマルトースを加えて37℃に保温し、 時間を追って反応液中のグルコース生成量を測定した 問1.実験Aにおいて,反応開始後10分を過ぎたころから,グルコースの生成量がそれま で以上に増加しなくなった理由について説明せよ。 0 10 20 30 反応時間(分) 図 1 問2. マルターゼ濃度を半分にして, その他の条件は実験Aと同じようにして実験を行っ た。 そのときのグルコース生成量と反応時間の関係を破線で描いたとする。 最も適切と 思われるグラフを図 i ~ivのなかから1つ選べ。 ただし, 各図中の実線グラフは図1と 同じグラフが描かれている。 グ JL 10. 問3. 実験Bの結果として, 阻害物質X を含む場合のグ ルコース生成量と反応時間 の関係はどのようになるか、 最も適切と思われるグラフ (破線) を図i〜ivのなかか ら1つ選べ。 ただし, 阻害 物質Xは実験の間,分解さ れることはない。 10 5 5 量 ----- (mg) 10 20 30 (mg) 10 20 30 反応時間(分) 図i 反応時間(分) 図 10 グ ル 10 ース5 ス 問4. 阻害物質X が競争的に 成 阻害することを確かめるに(mg) は,どのような実験を行い, どのような結果が得られた らよいか 説明せよ。 10 20 30 0 (mg) 10 20 30 反応時間(分) iii 反応時間(分) 図 iv ヒント お茶の水女子大改題) 問4. 競争的阻害と非競争的阻害の, 阻害が起こるしくみの違いを踏まえて,温度,pH, 酵素濃度,阻害物 質濃度,基質濃度などの条件のうち,どれを変化させて実験を行えばよいかを考える。

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化学 高校生

(26)について、①②が違うことは分かるのですが、③がどのように除けるのかを教えてください。

化学 問4 次の文章を読み、後の問い (ab) に答えよ。 アミノ酸は、分子内にアミノ基とカルボキシ基をもち, 多くは炭素原子に四 つの異なる原子団が結合した不斉炭素原子を有するため、 鏡像異性体が存在す る。これらの鏡像異性体は立体的な配置によりそれぞれL体とD体と呼ばれ、 特定の条件下で酵素を作用させることで、相互に変換される反応が見られる場 合がある。 図1に示すアラニンも、特定の条件で酵素と反応させるとL体が D体に変換される。 なお、 図1のは紙面の手前側 は紙面の奥側 -は紙面上の結合をそれぞれ表している。 a 学 アミノ酸の像異性体に関する記述として誤りを含むものはどれか、最 も適当なものを、次の①~④のうちから一つ選べ。 25 体とD体では融点 沸点などの物理的性質が異なる。 L体とD体は旋光性が異なる。 ①体 グリシン以外のα-アミノ酸には異性体が存在する。 ④ アラニン 2 分子が脱水縮合して生じた化合物には、4種類の立体異性 体が存在する CH3 CH3 H₂N H HIC -NH2 COOH HOOC L体のアラニン D 体のアラニン 図1 L体とD体のアラニン ここで、複数の不斉炭素原子をもつα-アミノ酸として、 図2に構造を示す L体のイソロイシンについて考える。 L体のイソロイシンに特定の酵素を作用 させると,鏡像異性体であるD体のイソロイシンは生成せず, L 体のイソロ イシンの立体異性体である化合物 Xが得られる。 これは、酵素による反応が 分子中の炭素(アミノ基とカルボキシ基が結合している炭素)のみで進行す るためである。 H CH3CH2 •••ll CH3 H₂N COOH 図2 L体のイソロイシンの構造 化合物の構造として最も適当なものを、次の①~④のうちか一つ選 べ。 26 0 CH3 CH3 CH CH CH CH3CH2 CH H₂N CICOOH H H₂N COOH H H H CH2CH2 CH2CH21 •••ICH CICH HOOC CINH₂ CCOOH H₂N H H

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生物 高校生

5、6の解説をお願いします。🙇🏻‍♀️

39万 035 タンパク ⅣV. 次の文を読み、またコドン表を参考にしながら、 下記の設問1~6に答えよ。 解答は解 答用紙の所定欄にしるせ。 図1は, 345アミノ酸残基からなる大腸菌のタンパク質を指定するmRNA (長さ1110 ヌクレオチド)を示す。 なお, 下線部は、このmRNAの内部の連続した50 ヌクレ オチドの配列である UGADASUAO 1 5′A--//--AUGア --//-- 100 1110 1035 75 ATG 3 そ ATG 5' 35 5' 3 _G 5' TAC E 5' 5' 3' CUACUUGCAAGGGCGGAAGO 30コ 21Q 5' UUUCAUCGUGUCAUAGCCAGUCCU/AACAUG--/ 50(1時 ACÁUG--//--AA--//--U3 1110 3 図1 45 Fab 1.開始コドン AUGのAはmRNAの5'端から数えて31番目のヌクレオチドである。 終 止コドン UAA の UはmRNAの5'端から数えて何番目のヌクレオチドか。 その数をし あるせ。なお、開始コドンが指定するアミノ酸は生じたポリペプチドから切り離されない とする。 作者の1066 香 2. 鋳型となるDNAからこのmRNAが作られている様子を表す図として適切なものは どれか。 次のa〜hから1つ選び、その記号をしるせ。 なお、図には DNA 上の開始コ ドンの位置を示してあり, mRNAは点線で表されている。 AAAAAG $850* UC124 買 (d) 10 Q Q a гo à a Q Q 9 TS(E CGU,CGC, CGACGG ATG 5° ATG 5' 00 ADO Daol NERAN MA A30 ATGUDA 4 ATG 3 5' 5' 5 ASA 35 DDA JAD 200 ADD 055 A DADI 3 g ATG 5' 3' ATG 5' 3' CUBI NID SYCHONP+ a 3. 翻訳はmRNAに結合したリボソームで行われる。 リボソームを構成する物質として 正しいものを、次の a 〜e からすべて選び、その記号をし Aa DNA ONA リン脂質 d. 多糖タンパク質 4.NAはmRNA上のコドンと相補的な塩基配列を持つアンチコドンを含んでいる。 コドンとアンチコドンが結合するときは、2つのRNAの方向は互いに逆向きである。 tRNAの3'端にはアミノ酸が結合しており、 コドン表に従ったアミノ酸がリボソーム に運ばれる。 図1に示す mRNAを翻訳中のリボソームにおいて,アの位置に図2 に示すアンチコドンを持つtRNAが結合した。 この tRNAが運んだアミノ酸の名をし E るせ。 イソロイシン 無料 を、 Cb生16- 5.酵素X は,ポリペプチドに含まれるアルギニンまたはシンとその次のアミノ酸の間 の鋳型になっている のペプチド結合を切断する。 図1のmRNA が指定するポリペプチドを酵素Xで処理す ると複数本のポリペプチドの断片が生じた。 図1中の下線部」 DNAに変異が生じて, mRNA 上で1つのウラシルがアデニンに変化した結果, 酵素X - Cb生17- さされ

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化学 高校生

アミノ酸の構造決定についてなのですがCysの位置が⑥に決まったのは何故ですか?他のパターンでも成り立つことはないのでしょうか?教えて頂きたいです。よろしくお願いいたします。

2 次の文章を読み, 問1~ 問4に答えよ。 バソプレッシンは脳下垂体後葉から分泌されるホルモンの一つであり, 9個のアミノ酸か らなるペプチドである。 いま, バソプレッシンの類似物質として合成されたペプチドVの アミノ酸配列を以下の(1)~(5)の手順で決定した。 このペプチドVはパソプレッシンと同様 に9個のアミノ酸からなり,分子内にはジスルフィド結合により、6個のアミノ酸を含む環 状構造が1個形成されていることがわかっている。 以下では, ペプチドVのアミノ酸配列 を次のように表す (ジスルフィド結合は省略)。 phe 145 194 H₂N-0-2-3-6-8-8 10-8--COOH Hel アミノ末端 VI カルボキシ末端 (1) ペプチドVに還元剤を加えて分子内のジスルフィド結合を切断した後, 6mol/Lの塩酸 とともに加熱して、 完全に加水分解したところ, 表1の8種類のアミノ酸だけが生成した。 74 表 1 ペプチドVの構成アミノ酸 R-CH-COOH NH2 アミノ酸 略号 R- グリシン Cly H- アスパラギン酸 Asp HOOC-CH2- グルタミン酸 Glu HOOC – (CH2)- システイン Cys HS-CH2- シン Lys H2N- (CH2)4 フェニルアラニン Phe -CH2- ※プロリンの構造式 CH2 CH-COOH チロシン Tyr HO CH2- H2C NH CH2 プロリン (注2) Pro ※ (注2) プロリンの > NHと他のアミノ酸のCOOH からなる G-N-もペプチド結合とよぶ。 0 酵素 E-1 は, 塩基性アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を特異的に加水分解する。 ペプチドVを酵素 E-1 によって加水分解したところ, ペプチド V-1 とグリシン Gly のみ が1:1の物質量比で得られた。 リシン×1 -5- 酵素 E-2 は, ペプチドのカルボキシ末端側から順にペプチド結合を加水分解する。た だし, カルボキシ末端のアミノ酸がプロリン Proの場合、 酵素 E-2は末端のペプチド結合 を加水分解できない。 (2)で得られたペプチド V-1 を酵素 E-2 によって加水分解したとこ ろ, ペプチド V-2 とリシン Lys のみが物質量比1:1で得られた。 (4) 酵素 E-3 は, 芳香族アミノ酸のカルボキシ基側のペプチド結合を特異的に加水分解する。 (3)で得られたペプチド V-2に還元剤を加えて分子内のジスルフィド結合を切断した後, 酵素 E-3 によって加水分解したところ、 ペプチド V-3, ペプチド V-4,およびフェニルア ラニン Phe が得られた。 V-3 と V-4 はいずれもシステイン Cys を含み、V-3はキサン プロテイン反応に陽性であるがビット反応に陰であった。一方、V-4はビウレット 反応に陽性であった。 Cys/ The Cys / Phe TYE ペプチド V-4 を0.1mol/Lの希塩酸を用いておだやかに加水分解すると、アミノ酸と ペプチドからなる混合物が得られた。 この混合物には2種類のトリペプチドが含まれて いたので,これらを分離し, それぞれを6mol/Lの塩酸とともに加熱して、完全に加水分 解したところ,これら2種類のトリペプチドのアミノ酸組成は以下のようであった。 Asp. Glu, Cys), (Asp, Cys, Pro 問1 Glu ASP C7 ksp cys Glu 表1に記したアミノ酸のうち、次のa,bに該当するアミノ酸をすべて選び、表中 この略号で記せ。 a. キサントプロテイン反応を示す。 b. pH6の条件で電気泳動を行うと, 陽極に移動する。 問2 下線部のジスルフィド結合の切断は, 2-メルカプトエタノールと反応させることに よって行う。 ジスルフィド結合を含む化合物 RS-S-Rと2-メルカプトエタノー ル HS-CH 2 CH 2 OH との反応を化学反応式で記せ。 ただし, 2-メルカプトエタノー ルの還元剤としてのはたらきを示すイオン反応式は次式で示される。 2HS-CH2CH 2 OH→ HOCH2CH2 -S-S-CH2CH2OH+2H+ + 2e 問3 ペプチドVのアミノ酸配列を前のページの書き表し方に従って表すとき、手順(1) ~(3)の結果により, カルボキシ末端側の3つのアミノ酸⑦~⑨の配列が決まる。 該当 するアミノ酸を略号で記せ。 phe 7V HN-1-2-3-4-5-6-7-8-9-COOH 問4 ペプチドVのアミノ末端側のアミノ酸①~⑥に該当するアミノ酸を略号で記せ。 Cys - Tyr-phe-Glu Asp-Cys-pro-Lys -6-

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