ノートテキスト
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No. 1/16/12 So Iniben Date 16 776 0 細胞→組織→器官→個体 分子間で互いのHEOが 水素結合 引き寄せ合う結合。 細胞小器官 強大 核、ミトコンドリア、ゴルジ体 0 ・ Naka Make Fe (タンパク質、脂質、炭水化物) て 細胞構成物質 →有き物→無き塩類 ・有き物(単糖類) タンパク質 OLLONS 休として存在 役 筋肉の収縮とか 炭水化物 ゲルコース 単糖 CoHeO ヤルロース 糖 脂質 11 P. 炭水化物 CHO 核酸 NP ex) 脂質(水に溶けにくい 脂質 PEARE CHIC CO 脂肪 3420 CC Co KOKUYO LOOSE LEAF mruexined
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No. Date タンパク質の基本単位・アミノ酸、カンパク質の立体構造 ・アシ酸基本構造 αヘリックス アシさんに H-N-C - C-O-H アシ NHS 0 カルボキュ =が外向き. らせん状 Pシート構造 CO-NH 水素結合に ポリペプチドモに並ぶ→ 肩ぶ状に折れ曲がる シート構造 COOM アン酸 ・側鎖多様な20種が性・二次構造 タンパク質の部分的な 立体構造 親水性・ 疎水性 部分的に無徴的な立体構造! EX Ex)フェニルアラニン、メチオニンシステイン アスパラギン酸(一時) ○アミノ酸の結合 三次構造:立体的なった タンパク質 全体構造 ex) ミオグロビン ポリプチドが 組み合わさってべきだ! ex ヘモグロビン RP m M E n dh x z MK ジスルフィド結合(S-S結合) 5同士の結合 ex インスリン 四次構造 OH- H 120 R ポリマプチド ペプチド合 配合タンパク質 mt SS結合 一枚構造このアミノ酸並び方、 アミノ酸
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Pro 3 ・タンパク質の変性 60~70℃以上 4 酵素 タンパク質の働き 高温 化学 反応に必要な とか 構造変 大きな影響園 性 化 性質 三園 No. Date 反応 物質が →進行 エネルギーの高い球しやすいで 化学 冷性化 赤で、 反応進行 ・茗質特男性 講そは特定の基質にしか作用 しない性質 変性よし、き能をもつタンパク質が 働き(活性)を失う 保活 ●酵たがもつ特有の立体構造 初少性部位に適合した 値が結合してる為 構造変 変性 変壊変性 働き失→失活 ☆基質が酵素の活性部位 岡山 ex) 三次構造 破 水素結合 ○ タンパク質 シャペロンlin Vl 基質→生成物へ 酵とタンパク質の活性部位の 立体構造で基質特業性医 3 ポリ体 0 が 自分子の有き物金が結合 フォールディング EFT その酵素もある 補因子x NAAT.FAR シャペロン out KOKUYO TO LEAR
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No. Date ○酵素濃度、基質濃度と反応速度外的条件と反応速度 職反応では、 酵素質複合体の ↓ 頻度 反応⊕ ・一定酵と基質濃度④ ①ある程度の濃度 温度①→反④ 鯵花が角へとき、 無触媒 友達 好夜の夜以上。 タンパク質の食器 ②それ以上の濃度 酵+基して価 ↓ 反一定 鯵そ④+一定基質 ↓ 一定濃度以上 ペプシン アミラ シン 鯖そが赤性の影響 園 pill for Thick B 豚その機器により 門をどのように影響されるの園 活性が最 最適門 www A 30 D
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26. 7/19 ・フィードバック調節 No. Date 4.19 ・アロステリック効果 初期段階の反応 調節に作用する アロステリック豚と アロステリック に作用する耐熱 アロステッ 最終 消費 終産物 マロンステリック部位+学物 ・各酵そによって 立体構造 ・フィードバック阻害 反応系初期に 作用する 消費 フィードバック 最終産物 固 最終産物⊕ 反応 活性神仙+基質不可 非競争的風 酵との活性補色以外の 都位 国奢物鯖合する コトによる酵素反応の阻害 exアロステリック酸素 アロステリック効果 二時の活性が変化するコト 競争的阻 斗性部位 酵 競争的阻害 酵に一個害物質 複合体 一阻害物が活性剤に 結合して酵反応を 固するユ KOKUYO LOOSE LEAF B3586mm ruled x36 lines
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